Παρακαλώ χρησιμοποιήστε αυτό το αναγνωριστικό για να παραπέμψετε ή να δημιουργήσετε σύνδεσμο προς αυτό το τεκμήριο: https://hdl.handle.net/10442/19282
Export to:   BibTeX  | EndNote  | RIS
Εξειδίκευση τύπου : Άρθρο σε επιστημονικό περιοδικό
Τίτλος: Structural studies of β-glucosidase from the thermophilic bacterium Caldicellulosiruptor saccharolyticus
Δημιουργός/Συγγραφέας: Sotiropoulou, Anastasia I
Hatzinikolaou, Dimitris G
[EL] Χρυσίνα, Ευαγγελία Δ.[EN] Chrysina, Evangelia D.semantics logo
Ημερομηνία: 2024-10-01
Γλώσσα: Αγγλικά
DOI: 10.1107/S2059798324009252
Άλλο: 39361356
Περίληψη: β-Glucosidase from the thermophilic bacterium Caldicellulosiruptor saccharolyticus (Bgl1) has been denoted as having an attractive catalytic profile for various industrial applications. Bgl1 catalyses the final step of in the decomposition of cellulose, an unbranched glucose polymer that has attracted the attention of researchers in recent years as it is the most abundant renewable source of reduced carbon in the biosphere. With the aim of enhancing the thermostability of Bgl1 for a broad spectrum of biotechnological processes, it has been subjected to structural studies. Crystal structures of Bgl1 and its complex with glucose were determined at 1.47 and 1.95 Å resolution, respectively. Bgl1 is a member of glycosyl hydrolase family 1 (GH1 superfamily, EC 3.2.1.21) and the results showed that the 3D structure of Bgl1 follows the overall architecture of the GH1 family, with a classical (β/α)8 TIM-barrel fold. Comparisons of Bgl1 with sequence or structural homologues of β-glucosidase reveal quite similar structures but also unique structural features in Bgl1 with plausible functional roles.
Τίτλος πηγής δημοσίευσης: Acta crystallographica. Section D, Structural biology
Τόμος/Κεφάλαιο: 80
Τεύχος: Pt 10
Σελίδες: 733-743
Θεματική Κατηγορία: [EL] Δομική Βιολογία[EN] Structural Biologysemantics logo
[EL] Βιοχημεία[EN] Biochemistrysemantics logo
[EL] Βιοτεχνολογία[EN] Biotechnologysemantics logo
Λέξεις-Κλειδιά: Caldicellulosiruptor saccharolyticus
biocatalysis
β-glucosidases
X-ray crystallography
EU Grant: Strengthening Human Resources Research Potential via Doctorate Research
INSPIRED
iNEXT
iNEXT-Discovery
EU Grant identifier: MIS-5000432
MIS 5002550
Nos. 653706
Nos. 871037
Όροι και προϋποθέσεις δικαιωμάτων: Open access under CCBY 4.0 licence
Ηλεκτρονική διεύθυνση στον εκδότη (link): https://doi.org/10.1107/S2059798324009252
Εμφανίζεται στις συλλογές:Ινστιτούτο Χημικής Βιολογίας - Επιστημονικό έργο

Αρχεία σε αυτό το τεκμήριο:
Αρχείο Περιγραφή ΣελίδεςΜέγεθοςΜορφότυποςΈκδοσηΆδεια
Sotiropoulou et al_2024_S2059798324009252.pdfopen access article21.83 MBAdobe PDFΔημοσιευμένη/του ΕκδότηccbyΔείτε/ανοίξτε
Supplementary material_Sotiropoulou et al_S2059798324009252.pdfsupplementary material913.71 kBAdobe PDFΔημοσιευμένη/του ΕκδότηccbyΔείτε/ανοίξτε